pmid: "30880148"
title: "Usando peptídeos sintéticos e colágeno recombinante para entender as interações DDR-colágeno."
authors: "Chen EA, Lin YS"
journal: "Biochimica et biophysica acta. Molecular cell research"
pubdate: "2019 Nov"
doi: "10.1016/j.bbamcr.2019.03.005"
source: "PubMed Abstract"

Usando peptídeos sintéticos e colágeno recombinante para entender as interações DDR-colágeno.

Autores

Chen EA, Lin YS

Periodico

Biochimica et biophysica acta. Molecular cell research (2019 Nov)

Conteudo

Os receptores do domínio discoidina, DDR1 e DDR2, são uma subfamília de tirosina quinases receptoras que são ativadas ao se ligarem ao colágeno. As interações DDR-colágeno desempenham um papel importante na proliferação e migração celular. Nas últimas décadas, peptídeos sintéticos e colágeno recombinante foram desenvolvidos como ferramentas para estudar as características biofísicas do colágeno e várias interações proteína-colágeno. Aqui, revisamos como essas técnicas têm sido usadas para entender as interações DDR-colágeno. Usando peptídeos sintéticos semelhantes ao colágeno, o motivo GVM-GFO foi identificado como o principal sítio de ligação nos colágenos II e III para DDR1 e DDR2. Uma estrutura de co-cristal de raios X do domínio DS do DDR2 ligado a um peptídeo sintético semelhante ao colágeno contendo o motivo GVM-GFO fornece detalhes moleculares adicionais das interações DDR-colágeno. O colágeno recombinante também tem sido usado para fornecer validação adicional do motivo de ligação GVM-GFO. Embora GVM-GFO tenha sido definido como o sítio de ligação mínimo, em estudos com peptídeos sintéticos, pelo menos dois tripletos N-terminais ao motivo de ligação essencial GVM-GFO na sequência do colágeno III são necessários para a ativação do DDR2 em altas concentrações de peptídeo.